1994年，美国加州大学洛杉矶分校的布来德森教授团队成功建立了AD体外神经细胞模型。通过“转染”技术，在细胞中插入与AD及其他神经退行性疾病相关的基因，随后展开观察。起初，细胞体似乎未受明显影响。然而，在培养皿中减少营养因子或添加有毒化合物时，正常细胞会全力抵抗以求存活，可被“转染”的细胞却纷纷死亡，且毫无抵抗之举。深入观察发现，这些细胞并非以传统方式死亡，而是激活了细胞凋亡程序，自我毁灭。在正常状况下，细胞凋亡属于自然的生命现象。但凋亡过度，或发生于错误的时间和地点，便会引发生理性缺陷或器官损伤，比如导致AD。引发AD的基因能够致使不正常的脑细胞“自杀”。大脑中的每个神经元都需在自身所占空间内接收外部信息。为此，神经元进化出“受体”。这些受体能够感知每个细胞外周（包括内部）的细微变化。有的受体能检测甲状腺激素、维生素D，有的对雌二醇敏感，还有的受多巴胺等影响。此类受体在无配体时，会诱导细胞凋亡；而被配体激活后，则能阻止脑细胞凋亡。这些受体称为“依赖受体”，迄今已发现21种。但是，若受体被其他反物质占据，即便存在配体，仍会导致脑细胞凋亡，β-淀粉样蛋白就属于这种反物质。APP是一种依赖受体，其是淀粉样前体蛋白，它从神经元（特别是突触附近的神经元）中产生。APP由695个氨基酸组成（其中淀粉样蛋白仅为一小部分，由40 个或42个氨基酸构成）。APP会被一种名为“蛋白酶”的“分子剪刀”剪开。若剪刀沿 3个特定入口（坏的入口）切入，会生成 4 个肽：sAPPβ（可溶性淀粉样前体蛋白β）、Jcasp、C31 以及β-淀粉样蛋白（Aβ）。这4个肽均参与了AD的病理过程，例如脑神经突触的损毁、使神经元与其他神经元连接的部分萎缩，以及激活神经元的自我凋亡程序。反之，若剪刀沿某一个入口（好的入口）切入，会产生2个肽：sAPPα（可溶性淀粉样前体蛋白α）和CTFα，它们能够维持突触的连接性，并阻止神经元的自我凋亡程序。当神经突触破坏因子（破坏性的4个肽片段）增多，超过了突触维持和形成因子（保护认知的2个肽片段），即突触发出的破坏信号强于改善信号时，就会引发AD。
APP的切割点主要取决于它与何种分子结合。倘若APP与神经营养因子-1（netrin-1）结合，将在单个“切点”上进行切割，从而产生抗老年痴呆的sAPPα和CTFα。其结果会促进轴突生长，全方位呵护神经突触的健康，保护神经元，并防止脑细胞自我凋亡。若APP被Aβ缠住，就会在 3个“切点”上切割，进而产生促进AD的4个肽片段。而且，由APP裂解产生的Aβ能够再次与APP结合，生成更多的Aβ。因为APP是“依赖受体”！只要轻易地除去神经营养因子，“雪球”便开始滚动，产生β-淀粉样蛋白。
此外，影响APP的直接或间接因素众多，且均已被证实与AD的发生存在关联。比如雌激素、睾酮、甲状腺激素、胰岛素、炎症分子、核因子κ、沉默信息调节因子1、维生素D 等。还有一些因素，像睡眠状态和压力等。这些因素在AD的信号通路关键节点上，发挥着重要作用。
大脑拥有千兆亿的神经突触，哪些结构需要更好地运行？哪些需要更换？哪些应当退役？努力维持损毁/促进的平衡。然而，随着年龄增长，突触促进和维护所需的激素、营养因子等愈发稀缺，相应的受体将这一短缺信息传递给 APP，于是，与破坏性4个肽片段相关的指令更易扩散，大脑庞大的突触网络系统难以维持，只能通过战略性协调或缩减来弥补，“精兵简政”地保留生存必需的功能，以牺牲其他行为能力（如记忆力、理解力和想象力等）为代价来维系生命。
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